Il-bonds tad-disulfid huma parti indispensabbli mill-istruttura tridimensjonali ta 'ħafna proteini.Dawn ir-rabtiet kovalenti jistgħu jinstabu fi kważi l-peptidi extraċellulari kollha u l-molekuli tal-proteini.
Rabta disulfide hija ffurmata meta atomu tal-kubrit taċ-ċisteina jifforma rabta waħda kovalenti man-nofs l-ieħor tal-atomu tal-kubrit taċ-ċistina f'pożizzjonijiet differenti fil-proteina.Dawn ir-rabtiet jgħinu biex jistabbilizzaw il-proteini, speċjalment dawk li joħorġu miċ-ċelloli.
Il-formazzjoni effiċjenti ta 'bonds disulfide tinvolvi diversi aspetti bħall-ġestjoni xierqa ta' cysteines, protezzjoni ta 'residwi ta' amino acids, metodi ta 'tneħħija ta' gruppi protettivi, u metodi ta 'tqabbil.
Il-peptidi ġew imlaqqma b'bonds disulfide
L-organiżmu Gutuo għandu teknoloġija matura taċ-ċirku tal-bonds tad-disulfide.Jekk il-peptide fih par wieħed biss ta 'Cys, il-formazzjoni ta' bond disulfide hija sempliċi.Il-peptidi huma sintetizzati f'fażijiet solidi jew likwidi,
Imbagħad ġie ossidizzat f'soluzzjoni pH8-9.Is-sintesi hija relattivament kumplessa meta jeħtieġ li jiġu ffurmati żewġ pari jew aktar ta 'bonds disulfide.Għalkemm il-formazzjoni ta 'bonds ta' disulfide normalment titlesta tard fl-iskema sintetika, xi kultant l-introduzzjoni ta 'disulfides preformati hija vantaġġuża biex jgħaqqdu jew tittawwal ktajjen ta' peptidi.Bzl huwa grupp li jipproteġi Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, eċċ., Użati ħafna fis-symbiont.Aħna nispeċjalizzaw fis-sintesi tal-peptidi disulphide inklużi:
1. Żewġ pari ta 'bonds disulfide huma ffurmati fi ħdan il-molekula u żewġ pari ta' rabtiet disulfide huma ffurmati bejn il-molekuli
2. Tliet pari ta 'bonds disulfide huma ffurmati fi ħdan il-molekula u tliet pari ta' rabtiet disulfide huma ffurmati bejn il-molekuli
3. Sintesi tal-polypeptide ta 'l-insulina, fejn żewġ pari ta' rabtiet disulfide huma ffurmati bejn sekwenzi ta 'peptidi differenti
4. Sinteżi ta 'tliet pari ta' peptidi marbuta ma 'disulfide
Għaliex huwa cysteinyl amino group (Cys) daqshekk speċjali?
Il-katina tal-ġenb ta 'Cys għandha grupp reattiv attiv ħafna.L-atomi ta 'l-idroġenu f'dan il-grupp jiġu sostitwiti faċilment minn radikali ħielsa u gruppi oħra, u għalhekk jistgħu faċilment jiffurmaw rabtiet kovalenti ma' molekuli oħra.
Il-bonds tad-disulfid huma parti importanti mill-istruttura 3D ta 'ħafna proteini.Il-bonds tal-pont tad-disulfid jistgħu jnaqqsu l-elastiċità tal-peptide, iżidu l-ebusija, u jnaqqsu n-numru ta 'immaġini potenzjali.Din il-limitazzjoni tal-immaġni hija essenzjali għall-attività bijoloġika u l-istabbiltà strutturali.Is-sostituzzjoni tagħha tista 'tkun drammatika għall-istruttura ġenerali tal-proteina.Aċidi amminiċi idrofobiċi bħal Dew, Ile, Val huma stabilizzatur tal-helix.Minħabba li jistabbilizza l-α-helix ta 'disulfide-bond tal-formazzjoni ta' cysteine anke jekk cysteine ma jifformax rabtiet disulfide.Jiġifieri, jekk ir-residwi kollha taċ-ċisteine kienu fl-istat imnaqqas, (-SH, li jġorru gruppi ta 'sulfhydryl ħielsa), ikun possibbli persentaġġ għoli ta' frammenti helical.
Il-bonds tad-disulfide ffurmati miċ-ċisteine huma reżistenti għall-istabbiltà tal-istruttura terzjarja.F'ħafna każijiet, SS Bridges bejn bonds huma meħtieġa għall-formazzjoni ta 'strutturi kwaternarji.Xi drabi r-residwi taċ-ċisteina li jiffurmaw bonds disulfide huma 'l bogħod minn xulxin fl-istruttura primarja.It-topoloġija tal-bonds disulfide hija l-bażi għall-analiżi tal-omoloġija tal-istruttura primarja tal-proteina.Ir-residwi taċ-ċisteina tal-proteini omoloġi huma kkonservati ħafna.It-tryptophan biss kien statistikament aktar konservat minn cysteine.
Iċ-cysteine jinsab fiċ-ċentru tas-sit katalitiku tat-thiolase.Cysteine jista 'jifforma intermedji acyl direttament mas-sottostrat.Il-forma mnaqqsa taġixxi bħala "buffer tal-kubrit" li żżomm iċ-ċisteina fil-proteina fl-istat imnaqqas.Meta l-pH ikun baxx, l-ekwilibriju jiffavorixxi l-forma mnaqqsa -SH, filwaqt li f'ambjenti alkalini -SH huwa aktar suxxettibbli li jiġi ossidizzat biex jifforma -SR, u R huwa xi ħaġa ħlief atomu tal-idroġenu.
Cysteine jista 'wkoll jirreaġixxi ma' perossidu ta 'l-idroġenu u perossidi organiċi bħala detoxicant.
Ħin tal-post: Mejju-19-2023